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α-螺旋

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1 拼音

α luó xuán

2 英文參考

α-helix

3 注解

α-螺旋是存在于各種天然蛋白質中的一種特定的螺旋狀肽鏈立體結構(見圖)。由于羊毛和皮革等工業的需要,英美科學家自20世紀30年代始就利用X射線衍射技術研究毛、發、蹄、皮等不溶性蛋白質,發現它們都有有規則的立體結構。50年代初,L.C.波林首先提出一種名為α-螺旋的結構模型,很好地解釋了毛發等的X射線衍射圖譜,自此α-螺旋被普遍認為是蛋白質分子的一種基本結構。

α-螺旋結構的主要特征為:①肽鏈以螺旋狀盤卷前進,每圈螺旋由3.6個氨基酸構成,螺圈間距(螺距)為5.44埃;②螺旋結構被規則排布的氫鍵穩定,氫鍵排布的方式是:每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環,包含13個原子。因此,α-螺旋常被準確地表示為3.613螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉,在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

50年代末60年代初,J. C.肯德魯與 M. F.佩魯茨用X射線衍射法相繼解出了結晶肌紅蛋白血紅蛋白的立體結構,此后陸續又解出了大量蛋白質的立體結構。這些結果證明,α-螺旋的確廣泛存在于各類蛋白質分子中,不過有時與當初L.C.波林確定的某些參數值有些偏離。

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  • 評論總管
    2019/5/21 3:03:55 | #0
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